Seminario de Depto. de Bioquímica y Biología Molecular

Edgardo Zuñiga D. 25 May 201825/05/18 a las 12:08 hrs.2018-05-25 12:08:25

Usando como modelo de estudio a la enzima adenilato quinasa (AK), el postdoctorado Diego Quiroga-Roger dictará conferencia del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular.

Este jueves 31 de mayo, a las 14:00 horas en el Aula Magna de la Facultad, el postdoctorado, investigador Diego Quiroga-Roger, del Laboratorio de Bioquímica y Biología Molecular del Departamento de Bioquímica de la Universidad de Chile, impartirá la charla “Study of the forces involved in the conformational changes associated to the ligand binding and catalysis in Adenylate kinase”.

Esta conferencia es parte de una serie de seminarios con los cuales este departamento, según señala Quiroga-Roger, “da a conocer los resultados que los científicos de la Facultad van obteniendo en sus investigaciones y de esa manera difundir lo que estamos haciendo”. “Es una manera como uno puede generar colaboraciones al saber el trabajo que otro científico está desarrollando en la Facultad”, comenta el investigador.

Diego Quiroga-Roger, destacado egresado, doctor y posdoctorado de la Facultad, comenta que en la charla va a comentar los resultados de unos de sus proyectos. “Esta conferencia trata de contar un extracto de lo que hago en mi proyecto de postdoctorado que está enfocado en estudiar cambios conformacionales para entender y profundizar en el estudio de la función enzimática. El enfoque que tenemos en el proyecto es estudiar los cambios conformacionales entendiéndolos como procesos mecánicos, es decir, un proceso que va a estar fundamentalmente basado en aplicaciones de fuerza y cambios en distancia. Entonces la parte empírica está puesta en la determinación de fuerzas. Mediante la determinación de fuerzas lo que vamos a lograr hacer es una caracterización biofísica de eventos bioquímicos y el modelo de estudio es la enzima adenilato quinasa (AK)”, señala.
Última Modificación 25 May 201825/05/18 a las 12:08 hrs.2018-05-25 12:08:25
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